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                翻译后修饰组☉学
                翻译后修饰组学
                与常规蛋白质组不同,翻译后修饰蛋〒白质组学是探究蛋白质翻译后修饰对生命活动产生的影响,应用范围包括药物靶点的鉴定、临床卐标志物的筛选等。
                磷酸化定量蛋白质组学

                蛋白质磷酸化修饰 (Phosphorylation) 是生物体内最为重要、含量最丰富、研究最为深入的修饰方式,很多富集方法首先在磷酸化蛋白质组学分析中开发和利用。其中 , 二氧化→钛亲和层析 (TiO2) 和磷酸化 Motif 抗体免疫♀亲和富集,两种方法所获得的磷酸化修饰肽段彼此互补,能Ψ最大限度覆盖磷酸化修饰位。

                P. Mertins et al., 2018

                乙酰化修饰蛋白质组学

                乙酰化是一种高度保守ζ 和可逆的翻译后修饰。它主要通过修饰核蛋白参与调控基因表达,也能调控多种代谢酶「和代谢途径。在蛋白质组学○研究中,已经发现了成干上万的乙酰化蛋白。然而,大多数乙酰化蛋白的丰度都很低。乙酰肽的富集有助于〖提高质谱分析的灵敏度。我们使用 CST 乙酰化特异性抗体对乙酰肽进行富集,并使用 2-3 种不同的酶对蛋白进行消化,确保对乙酰肽进行全扫∞描。

                L. Dieterich et al., 2019

                泛素化☆修饰蛋白质组学

                泛素化修饰是一种重要的翻译后修饰,泛素蛋白酶体系统介导了真核◆生物 80%~85% 的蛋白质降解。除参与蛋白质降解之外,泛素化修饰还参与了细胞周期、增殖、细胞凋亡、分化、转录调控、基因表达、转录调节、信号传递、损伤修复、炎症免疫等几乎一切生命活动的调控。泛素化※与肿瘤、心血∑ 管等疾病的发病密切相关。因此,作为↑近年来生物化学研究的一个重大成果,它已】然成为研究、开发▼新药物的新靶点。

                H. Zhang et al., 2018

                糖基化修饰蛋白质组学

                糖基化修饰不仅影响着蛋〖白质的空间构象、生物活性、运输和定位,在分子识别、细胞通信、信号转导等特定生物过程】中发挥着至关重□要的作用。糖蛋白根据其ぷ糖链结构及糖基化位点主要有 N- 糖蛋白与 O- 糖蛋白□ 两大类。据推断,有超过50% 的蛋白质都发生了糖基化修饰,但由√于糖基化的高度复杂性,绝大多数糖蛋白尚未被发现,现有数据中只有↓约 10% 的蛋白质被注释为糖蛋白▲。仅仅由 6 个不同单糖组成▆的寡糖链,其结构就可能达『到惊人的 1012 种。

                Maria Lorna A. De Leoz et al., 2019

                甲基化修饰蛋〗白质组学

                蛋白甲基化是一种常见的蛋白翻译后修饰,主要发生□ 在精氨酸和赖氨酸残基上。精氨酸甲基化可调控 RNA 加工、基因转录、DNA 损伤修复、蛋白转位及信号转导等过程。精氨酸甲基化主要参与组蛋白功◎能、转录及表观遗传学调ㄨ控。

                Q. Wang et al., 2017